O grupo tem como linha de pesquisa a purificação de proteínas da família das cininogenases e cininas a partir de tecidos e líquidos biológicos, caracterizando as enzimas purificadas e os peptídeos ativos (cininas) isolados e/ou liberados por essas proteínas a partir de substratos naturais e sintéticos. A caracterização se baseia em determinação das constantes cinéticas, identificação da estrutura proteica através de cristalografia, determinação dos pontos de clivagem nos substratos, identificação dos peptídeos liberados através de sequenciamento e identificação de seus receptores em preparações biológicas. As ações sistêmicas dos peptídeos liberados são avaliadas em estudos "in vivo" em animais de experimentação. Trabalhos do grupo relatam a purificação da calicreína urinária humana, identificação da MLBK na urina humana, a liberação do peptídeo MLBK-Ser pela pepsina humana a partir de sequências sintéticas do cininogênio humano e o isolamento e caracterização cristalográfica da uropepsina humana. Além das cininogenases, as cininases vem sendo estudadas em vários líquidos biológicos, com determinação de propriedades fisico-químicas e hidrolíticas. Acrescenta-se ainda o estudo de inibidores isolados de fontes alimentícias.
