Estamos estudando proteínas isoladas em plantas brasileiras produzam enzimas ou inibidores para enzimas de alguma forma relacionadas com a coagulação sangüínea humana. De modo particular, a ação dos inibidores é estudada sobre várias enzimas da coagulação sangüínea, calicreína plasmática, Fator XII, Fator X, trombina e plasmina. Embora os inibidores tenham características estruturais muito semelhantes, eles apresentam nítidas diferenças quanto à especificidade. A estratégia empregada para esses estudos utiliza a técnica que contem a seqüência peptídica contendo P1 entre um grupo fluorescente e o um grupo apagador da fluorescência, e permite estudar a especificidade da interação entre substrato e enzima. Em colaboração Prof. Ligia Macedo estamos investigando proteínas relacionadas aos mecanismos de defesa de plantas ao ataque de insetos e fungos patogênicos, visando buscar proteínas capazes de serem utilizadas no melhoramento de genéticos de plantas, com a finalidade de minimizar as perdas causadas por esses agressores à agricultura.A especificidade de inibição sobre diferentes peptidases, apresentada pelos inibidores isolados direcionaram nossos estudos para a verificação de sua ação em modelos envolvendo o câncer, cujo processo metastático envolve a ação de diferentes peptidases que participam, sobretudo, da degradação da matriz extracelular.Nos últimos dez anos foram publicados mais de cinquenta trabalhos em revista de circulação internacional com índice de impacto da ISI acima de 1,0. Os membros do grupo participaram das mais importantes reuniões internacionais tratando de proteólise, sistema calicreína cininas, fibrinólise e Gordon Conferences.
