Proteínas dependem freqüentemente de cofatores para se tornarem funcionalmente ativas como enzimas, reguladores ou transportadores. Muitos destes cofatores são quimicamente relacionados a vitaminas como biotina, ácido pantotênico, retinol ou tiamina. Um outro grupo importante de cofatores de proteínas é chamado de cofator [Fe/S]. Em contraste com a maioria dos cofatores estes componentes são de natureza inorgânica e consistem simplesmente do cátion ferro (Fe2+ ou Fe3+) e o anion sulfito (S2-). Cofatores [Fe-S] são inerentemente instáveis na forma livre e, portanto, cada organismo deve associa´-lo dentro da célula. Como grupo prostético de proteínas estas estruturas foram descobertas e caracterizadas por espectroscopia e método químico analítico no início dos anos 1960. Desde de então numerosas proteínas [Fe-S] foram identificadas e mostraram-se presentes nos três reinos da vida, eubactérias, eucariotos e archaea. Estas proteínas realizam importantes funções em muitas reações metabólicas estando envolvidas no transporte de elétrons, como reguladoras da expressão gênica, como sensora do meio ambiente ou condições intracelulares. As mais proeminentes proteínas [Fe-S] estão presentes nos complexos I, II e III da cadeia respiratória de bactérias e eucariontes, no fotossistema I e em ferrodoxinas da fotossíntese, na nitrogenase de bactéria azotróficas, na enzima aconitase do ciclo de Krebs, na proteína ferro regulatória I envolvida na regulação de ferro em mamíferos. O foco do nosso estudo esta baseada na caracterização das enzimas envolvidas na formação, associação e transferência dos cofatores Fe-S nas diversas proteínas nos mais variados organismos visando, dessa maneira, promover um melhor entendimento deste fascinante sistema.
